Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L -аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L -аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D -аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом :

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи . Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H 2 N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H 2 N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды .

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам - метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:


К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные . К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Таблица 3

Стандартные аминокислоты

Аминокислота

(тривиальное название)

Условные обозначения

Структурная формула

Латинское

трехбук- венное

однобук-венное

НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ)

Изолейцин

Фенилаланин

Триптофан

Метионин

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ

Аспарагин

Глутамин

Данные о механизме действия АКТГ на синтез стероидных гормоновсвидетельствуют о существенной роли аденилатциклазной системы. Предполагают, что АКТГ вступает во взаимодействие со специфическимирецепторами на внешней поверхности клеточной мембраны (рецепторыпредставлены белками в комплексе с другими молекулами, в частностис сиаловой кислотой). Сигнал затем передается на фермент аденилатциклазу, расположенную на внутренней поверхности клеточной мембраны, которая катализирует распад АТФ и образование цАМФ. Последний активируетпротеинкиназу, которая в свою очередь с участием АТФ осуществляетфосфорилирование холинэстеразы, превращающей эфиры холестерина всвободный холестерин, который поступает в митохондрии надпочечников,где содержатся все ферменты, катализирующие превращение холестеринав кортикостероиды.Соматотропный гормон (СТГ, гормон роста,соматотропин)синтезируется в ацидофильных клетках передней доли гипофиза;концентрация его в гипофизе составляет 5–15 мг на 1 г ткани. СТГ человека состоит из 191 аминокислотыи содержит две дисульфидные связи; N- и С-концевые аминокислотыпредставлены фенилаланином.СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияетна все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК,РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депои распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активациипроцессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела,ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протеканияобменных процессов. Многие биологические эффекты этого гормона осуществляются черезособый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона – соматомедин. По своей природе он оказалсяпептидом с мол. массой 8000. Тиреотропный гормон (ТТГ, тиротропин) является сложным гликопротеином и содержит, кроме того, по две α- и β-субъединицы,которые в отдельности биологической активностью не обладают: мол. масса его около 30000.Тиротропин контролирует развитие и функцию щитовидной железыи регулирует биосинтез и секрецию в кровь тиреоидных гормонов. Полностью расшифрована первичная структура α- и β-субъединиц тиротропина: α-субъединица, содержащая 96 аминокислотныхостатков; β-субъединица тиротропина человека, содержащая 112 аминокислотных остатков,К гонадотропным гормонам(гонадотропины) относятся фолликулостимулирующий гормон (ФСГ,фоллитропин) и лютеинизирующий гормон (ЛГ, лютропин). Оба гормона синтезируютсяв передней доле гипофиза и являются сложнымибелками – гликопротеинами с мол. массой 25000. Они регулируют стероидо- и гаметогенез в половых железах. Фоллитропин вызывает созревание фолликулов в яичниках у самок и сперматогенез – у самцов. Лютропину самок стимулирует секрецию эстрогенов и прогестерона, как и разрывфолликулов с образованием желтого тела, а у самцов – секрецию тестостерона и развитие интерстициальной ткани. Биосинтез гонадотропинов,как было отмечено, регулируется гипоталамическим гормоном гонадолиберином.Лютропин состоит из двух α- и β-субъединиц: α-субъединица гормона содержит из 89 аминокислотных остатков с N-конца и отличается природой 22 аминокислот.

29. Гормоны задней доли гипофиза: вазопрессин, окситоцин. Химическая природа. Механизм их действия, биологический эффект. Нарушения функций организма, связанные с недостатком выработки этих гормонов.

Гормоны вазопрессин и окситоцин синтезируются рибосомальным путем. Оба гормонапредставляют собой нонапептиды следующего строения: Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами: он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцинаи в положении 8 – аргинин вместо лейцина. Основной биологический эффект окситоцина у млекопитающих связан со стимуляцией сокращения гладких мышц матки при родах и мышечных волокон вокруг альвеол молочных желез, что вызывает секрецию молока. Вазопрессин стимулирует сокращение гладких мышечных волокон сосудов, оказывая сильное вазопрессорное действие, однако основная роль его в организме сводится к регуляции водного обмена, откуда его второе название антидиуретического гормона. В небольших концентрациях (0,2 нг на 1 кг массы тела) вазопрессин оказывает мощное антидиуретическое действие – стимулирует обратный ток воды через мембраны почечных канальцев. В норме он контролирует осмотическое давление плазмы крови и водный баланс организма человека. При патологии, в частности атрофии задней доли гипофиза, развивается несахарный диабет – заболевание, характеризующееся выделением чрезвычайно больших количеств жидкости с мочой. При этом нарушен обратный процесс всасывания воды в канальцах почек.

Окситоцин

Вазопрессин

30. Гормоны щитовидной железы: трийодтиронин и тироксин. Химическая природа, биосинтез. Механизм действия гормонов на молекулярном уровне, биологический эффект. Изменение обмена вещества при гипертиреозе. Механизм возникновения эндемического зоба и его предупреждение.

Тироксин и трийодтиронин – основные гормоны фолликулярной части щитовидной железы. Помимо этих гормонов (биосинтез и функции которых будут рассмотрены ниже), в особых клетках – так называемых парафолликулярных клетках, или С-клетках щитовидной железы, синтезируется гормон пептидной природы, обеспечивающий постоянную концентрацию кальция в крови. Он получил название ≪кальцитонин ≫. Биологическое действие кальцитонина прямо противоположно эффекту паратгормона: он вызывает подавление в костной ткани резорбтивных процессов и соответственно гипокальциемию и гипофосфатемию. Из L-тиронина легко синтезируется гормон щитовидной железы тироксин, содержащий в 4 положениях кольцевой структуры йод Биологическое действие гормонов щитовидной железы распространяется на множество физиологических функций организма. В частности, гормоны регулируют скорость основного обмена, рост и дифференцировку тканей, обмен белков, углеводов и липидов, водно-электролитный обмен, деятельность ЦНС, пищеварительного тракта, гемопоэз, функцию сердечнососудистой системы, потребность в витаминах, сопротивляемость организма инфекциям и др. Гипофункция щитовидной железы в раннем детском возрасте приводит к развитию болезни, известной в литературе как кретинизм . Помимо остановки роста, специфических изменений кожи, волос, мышц, резкогоснижения скорости процессов обмена, при кретинизме отмечаются глубокие нарушения психики; специфическое гормональное лечение в этом случае не дает положительных результатов. Повышенная функция щитовидной железы (гиперфункция) вызывает развитие гипертиреоза

L-тироксин L-3,5,3"-трийодтиронин

31. Гормоны коры надпочечников: глюкокортикоиды, минералокортикоиды. Химическая природа. Механизм действия на молекулярном уровне. Их роль в регуляции углеводного, минерального, липидного и белкового обмена.

В зависимости от характера биологического эффекта гормоны коркового вещества надпочечников условно делят на глюкокортикоиды (кортикостероиды, оказывающие влияние на обмен углеводов, белков, жиров и нуклеиновых кислот) и минералокортикоиды (кортикостероиды,оказывающие преимущественное влияние на обмен солей и воды). К первым относятся кортикостерон, кортизон, гидрокортизон (кортизол), 11-дезоксикортизол и 11-дегидрокортикостерон, ко вторым – дезоксикортикостерон и альдостерон. В основе их структуры, так же как и в основе строения холестерина, эргостерина, желчных кислот, витаминов группы D, половых гормонов и ряда других веществ, лежит конденсированная кольцевая система циклопентанпергидрофенантрена. Глюкокортикоиды оказывают разностороннее влияние на обмен веществ в разных тканях. В мышечной, лимфатической, соединительной и жировойтканях глюкокортикоиды, проявляя катаболическое действие, вызывают снижение проницаемости клеточных мембран и соответственно торможение поглощения глюкозы и аминокислот; в то же время в печени они оказывают противоположное действие. Конечным итогом воздействия глюкокортикоидов является развитие гипергликемии, обусловленной главным образом глюконеогенезом. Минералокортикоиды (дезоксикортикостерон и альдостерон) регулируют главным образом обмен натрия, калия, хлора и воды; они способствуют удержанию ионов натрия и хлора в организме и выведению с мочой ионов калия. По-видимому, происходит обратное всасывание ионов натрия и хлора в канальцах почек в обмен на выведение других продуктов обмена,

кортизол

32. Паратгормон и кальцитонин. Химическая природа. Механизм действия на молекулярном уровне. Влияние на обмен кальция, гиперкальциемия и гипокальциемия.

К гормонам белковой природы относится также паратиреоидный гормон (паратгормон). Они синтезируются паращитовидными железами. Молекула паратгормона быка содержит 84аминокислотных остатка и состоит из одной полипептидной цепи. Выяснено, что паратгормон участвует в регуляции концентрации катионов кальция и связанных с ними анионов фосфорной кислоты в крови. Биологически активной формой считается ионизированный кальций, концентрация его колеблется в пределах 1,1–1,3 ммоль/л. Ионы кальция оказались эссенциальными факторами, не заменимыми другими катионами для ряда жизненно важных физиологических процессов: мышечное сокращение, нервно-мышечное возбуждение, свертывание крови, проницаемость клеточных мембран, активность ряда ферментов и т.д. Поэтому любые изменения этих процессов, обусловленные длительным недостатком кальция в пище или нарушением его всасывания в кишечнике, приводят к усилению синтеза паратгормона, который способствует вымыванию солей кальция (в виде цитратов и фосфатов) из костной ткани и соответственно к деструкции минеральных и органических компонентов костей. Другой орган-мишень паратгормона – это почка. Паратгормон уменьшает реабсорбцию фосфата в дистальных канальцах почки и повышает канальцевую реабсорбцию кальция.В особых клетках – так называемых парафолликулярных клетках, или С-клетках щитовидной железы, синтезируется гормон пептидной природы, обеспечивающий постоянную концентрацию кальция в крови - кальцитонин. Формула:

Кальцитонин содержит дисульфидный мостик (между 1-м и 7-маминокислотными остатками) и характеризуется N-концевым цистеиноми С-концевым пролинамидом. Биологическоедействие кальцитонина прямо противоположно эффекту паратгормона: онвызывает подавление в костной ткани резорбтивных процессов и соответственно гипокальциемию и гипофосфатемию. Таким образом, постоянствоуровня кальция в крови человека и животных обеспечивается главнымобразом паратгормоном, кальцитриолом и кальцитонином, т.е. гормонамикак щитовидной и паращитовидных желез, так и гормоном – производнымвитамина D3. Это следует учитывать при хирургических лечебных манипуляциях на данных железах.

33. Гормоны мозгового слоя надпочечников – катехоламины: адреналин и норадреналин. Химическая природа и биосинтез. Механизм действия гормонов на молекулярном уровне, их роль в регуляции обмена углеводов, жиров и аминокислот. Нарушения обмена при заболеваниях надпочечников.

Эти гормоны по строению напоминают аминокислоту тирозин, от которого они отличаются наличием дополнительных ОН-групп в кольце и у β-углеродного атома боковой цепи и отсутствием карбоксильной группы.

Адреналин Норадреналин Изопропиладреналин

В мозговом веществе надпочечников человека массой 10 г содержится около 5 мг адреналина и 0,5 мг норадреналина. Содержание их в крови составляет соответственно 1,9 и 5,2 нмоль/л. В плазме крови оба гормона присутствуют как в свободном, так и в связанном, в частности, с альбуминами состоянии. Небольшие количества обоих гормонов откладываются в виде соли с АТФ в нервных окончаниях, освобождаясь в ответ на ихраздражение. Кроме того, все они оказывают мощное сосудосуживающее действие, вызывая повышение артериальногодавления, и в этом отношении действие их сходно с действием симпатической нервной системы. Известно мощное регулирующее влияние этихгормонов на обмен углеводов в организме. Так, в частности, адреналинвызывает резкое повышение уровня глюкозы в крови, что обусловленоускорением распада гликогена в печени под действием фермента фосфорилазы. Гипергликемическйй эффект норадреналина значительно ниже – примерно 5% от действия адреналина. Параллельно отмечаются накопление гексозофосфатов в тканях, в частности в мышцах, уменьшение концентрации неорганического фосфата и повышение уровня ненасыщенных жирных кислот в плазме крови. Имеются данные о торможении окисления глюкозы в тканях под влиянием адреналина. Это действие некоторые авторы связывают с уменьшением скорости проникновения (транспорта) глюкозы внутрь клетки. Известно, что и адреналин, и норадреналин быстро разрушаются в организме; с мочой выделяются неактивные продукты их обмена, главным образом в виде 3-метокси-4-оксиминдальной кислоты, оксоадренохрома, метоксинорадреналина и метоксиадреналина. Эти метаболиты содержатся в моче преимущественно в связанной с глюкуроновой кислотой форме. Ферменты, катализирующие указанные превращения катехоламинов, выделены из многих тканей и достаточно хорошо изучены, в частности моноаминоксидаза (МАО), определяющая скорость биосинтеза и распада катехоламинов, и катехолметилтрансфераза, катализирующая главный путь превращения адреналина, т.е. о- метилирование за счет S-аденозилметионина. Приводим структуру двух конечных продуктов распада

34. Глюкагон и инсулин. Химическая природа, биосинтез инсулина. Механизм действия этих гормонов на молекулярном уровне. Их роль в регуляции обмена углеводов, жиров, аминокислот. Биохимические нарушения при сахарном диабете.

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. В физиологической регуляции синтеза инсулина доминирующую роль играет концентрация глюкозы в крови. Так, повышение содержания глюкозы в крови вызывает увеличение секреции инсулина в панкреатических островках, а снижение ее содержания, наоборот,– замедление секреции инсулина. Этот феномен контроля по типу обратной связи рассматривается как один из важнейших механизмов регуляции содержания глюкозы в крови. При недостаточной секреции инсулина развивается специфическое заболевание – сахарный диабет. Физиологические эффекты инсулина:Инсулин - единственный гормон, снижающий содержание глюкозы в крови, это реализуется через:

§ усиление поглощения клетками глюкозы и других веществ;

§ активацию ключевых ферментов гликолиза;

§ увеличение интенсивности синтеза гликогена - инсулин форсирует запасание глюкозы клетками печени и мышц путём полимеризации её в гликоген;

§ уменьшение интенсивности глюконеогенеза - снижается образование в печени глюкозы из различных веществ

Анаболические эффекты

§ усиливает поглощение клетками аминокислот (особенно лейцина и валина);

§ усиливает транспорт в клетку ионов калия, а также магния и фосфата;

§ усиливает репликацию ДНК и биосинтез белка;

§ усиливает синтез жирных кислот и последующую их этерификацию - в жировой ткани и в печени инсулин способствует превращению глюкозы в триглицериды; при недостатке инсулина происходит обратное - мобилизация жиров.

Антикатаболические эффекты

§ подавляет гидролиз белков - уменьшает деградацию белков;

§ уменьшает липолиз - снижает поступление жирных кислот в кровь.

Глюкагон - гормон альфа-клеток островков Лангерганса поджелудочной железы. По химическому строению глюкагон является пептидным гормоном. Молекула глюкагона состоит из 29 аминокислот и имеет молекулярный вес 3485. Первичная структура молекулы глюкагона следующая.

Белки - высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков , соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

В природе известно более 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков человека, животных и других высших организмов. Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу, аминогруппу в α-положении (у 2-го атома углерода) и радикал (боковую цепь), отличающийся у различных аминокислот. При физиологическом значении рН (~7,4) карбоксильная группа аминокислот обычно диссоциирует, а аминогруппа протонируется.

Все аминокислоты (за исключением глицина) содержат асимметричный атом углерода (т. е. такой атом, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями, он называется хиральныи центром), поэтому могут существовать в виде L- и D-стереоизомеров (эталон – глицериновый альдегид):

Для синтеза белков человека используются только L-аминокислоты. В белках с длительным сроком существования L-изомеры медленно могут приобретать D-конфигурацию, причем это происходит с определенной, характерной для каждой аминокислоты скоростью. Так, белки дентина зубов содержат L-аспартат, который переходит в D-форму при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. Поскольку дентин зубов практически не обменивается и не синтезируется у взрослых людей в отсутствие травмы, по содержанию D-аспартата можно установить возраст человека, что используется в клинической и криминалистической практике.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :

В последнее время для обозначения аминокислот используют однобуквенные обозначения, для их запоминания используется мнемоническое правило (четвертый столбец).

Выберите рубрику Биология Тесты по биологии Биология. Вопрос — ответ. Для подготовки к ЕНТ Учебно-методическое пособие по биологии 2008 г Учебная литература по биологии Биология-репетитор Биология. Справочные материалы Анатомия, физиология и гигиена человека Ботаника Зоология Общая биология Вымершие животные Казахстана Жизненные ресурсы человечества Действительные причины голода и нищеты на Земле и возможности их устранения Пищевые ресурсы Ресурсы энергии Книга для чтения по ботанике Книга для чтения по зоологии Птицы Казахстана. Том I География Тесты по географии Вопросы и ответы по географии Казахстана Тестовые задания, ответы по географии для поступающих в ВУЗы Тесты по географии Казахстана 2005 Информация История Казахстана Тесты по Истории Казахстана 3700 тестов по истории Казахстана Вопросы и ответы по истории Казахстана Тесты по истории Казахстана 2004 Тесты по истории Казахстана 2005 Тесты по истории Казахстана 2006 Тесты по истории Казахстана 2007 Учебники по истории Казахстана Вопросы историографии Казахстана Вопросы социально-экономического развития Советского Казахстана Ислам на территории Казахстана. Историография советского Казахстана (очерк) История Казахстана. Учебник для студентов и школьников. ВЕЛИКИЙ ШЕЛКОВЫЙ ПУТЬ НА ТЕРРИТОРИИ КАЗАХСТАНА И ДУХОВНАЯ КУЛЬТУРА В VI-XII вв. Древние государства на территории Казахстана: Уйсуны, Канглы, Хунну Казахстан в древности Казахстан в эпоху средневековья (XIII — 1 пол. XV вв.) Казахстан в составе Золотой Орды Казахстан в эпоху монгольского владычества Племенные союзы Саков и Сарматов Раннесредневековый Казахстан (VI-XII вв.) Средневековые государства на территории Казахстана в XIV-XV вв ХОЗЯЙСТВО И ГОРОДСКАЯ КУЛЬТУРА РАННЕСРЕДНЕВЕКОВОГО КАЗАХСТАНА (VI-XII вв.) Экономика и культура средневековых государств Казахстана XIII-XV вв. КНИГА ДЛЯ ЧТЕНИЯ ПО ИСТОРИИ ДРЕВНЕГО МИРА Религиозные верования. Распространение ислама Хунну: археология, происхождение культуры, этническая история Хуннский некрополь Шомбуузийн Бэльчээр в горах монгольского Алтая Школьный курс истории Казахстана Августовский переворот 19-21 августа 1991 года ИНДУСТРИАЛИЗАЦИЯ Казахско-китайские отношения в XIX веке Казахстан в годы застоя (60-80-е годы) КАЗАХСТАН В ГОДЫ ИНОСТРАННОЙ ИНТЕРВЕНЦИИ И ГРАЖДАНСКОЙ ВОЙНЫ (1918-1920 ГГ.) Казахстан в годы перестройки Казахстан в новое время КАЗАХСТАН В ПЕРИОД ГРАЖДАНСКОГО ПРОТИВОСТОЯНИЯ НАЦИОНАЛЬНО-ОСВОБОДИТЕЛЬНОЕ ДВИЖЕНИЕ 1916 ГОДА КАЗАХСТАН В ПЕРИОД ФЕВРАЛЬСКОЙ РЕВОЛЮЦИИ И ОКТЯБРЬСКОГО ПЕРЕВОРОТА 1917 г. КАЗАХСТАН В СОСТАВЕ СССР Казахстан во второй половине 40-х — середине 60-х годов. Общественно-политическая жизнь КАЗАХСТАНЦЫ В ВЕЛИКОЙ ОТЕЧЕСТВЕННОЙ ВОЙНЕ Каменный век Палеолит (древнекаменный век) 2,5 млн.-12 тыс. до н.э. КОЛЛЕКТИВИЗАЦИЯ МЕЖДУНАРОДНОЕ ПОЛОЖЕНИЕ НЕЗАВИСИМОГО КАЗАХСТАНА Национально-освободительные восстания Казахского народа в ХVIII-ХIХ вв. НЕЗАВИСИМЫЙ КАЗАХСТАН ОБЩЕСТВЕННО-ПОЛИТИЧЕСКАЯ ЖИЗНЬ В 30-е ГОДЫ. НАРАЩИВАНИЕ ЭКОНОМИЧЕСКОЙ МОЩИ КАЗАХСТАНА. Общественно-политическое развитие независимого Казахстана Племенные союзы и ранние государства на территории Казахстана Провозглашение суверенитета Казахстана Регионы Казахстана в раннем железном веке Реформы управления Казахстаном СОЦИАЛЬНО-ЭКОНОМИЧЕСКОЕ РАЗВИТИЕ В ХIХ-НАЧАЛЕ XX ВЕКА Средние века ГОСУДАРСТВА В ПЕРИОД РАСЦВЕТА СРЕДНЕВЕКОВЬЯ (Х-ХIII вв.) Казахстан в XIII-первой половине XV веков Раннесредневековые государства (VI-IX вв.) Укрепление Казахского ханства в XVI-XVII веках ЭКОНОМИЧЕСКОЕ РАЗВИТИЕ: УСТАНОВЛЕНИЕ РЫНОЧНЫХ ОТНОШЕНИЙ История России ИСТОРИЯ ОТЕЧЕСТВА XX ВЕК 1917 ГОД НОВАЯ ЭКОНОМИЧЕСКАЯ ПОЛИТИКА ОТТЕПЕЛЬ ПЕРВАЯ РУССКАЯ РЕВОЛЮЦИЯ (1905-1907) ПЕРЕСТРОЙКА ПОБЕДИВШАЯ ДЕРЖАВА (1945-1953) РОССИЙСКАЯ ИМПЕРИЯ В МИРОВОЙ ПОЛИТИКЕ. ПЕРВАЯ МИРОВАЯ ВОЙНА РОССИЯ В НАЧАЛЕ XX ВЕКА Политические партии и общественные движения в начале XX века. РОССИЯ МЕЖДУ РЕВОЛЮЦИЕЙ И ВОЙНОЙ (1907-1914) СОЗДАНИЕ В СССР ТОТАЛИТАРНОГО ГОСУДАРСТВА (1928-1939) Обществознание Различные материалы по учебе Русский язык Тесты по русскому языку Вопросы и ответы по русскому языку Учебники по русскому языку Правила русского языка

13.. За счет каких связей может образоваться сополимер из двух нижепредставленных пептидов?

а) ала-мет-арг-цис-ала-гли-сер-гли-цис-тре;

б) лиз-глу-арг-цис-арг-гли-тре-сер-лиз-тре-глу-сер.

14. Как, используя биуретовый метод определения белка и сульфат аммония, установить соотношение между альбуминами и глобулинами сыворотки крови?

15. Отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в сыворотке крови больного равно 1,5. Рассчитайте содержание глобулинов, если концентрация альбуминов равна 5,0 г%.

16. Назовите две основные конфигурации белковой молекулы и укажите различия между ними.

17. На каком уровне пространственной организации различают белки глобулярные и фибриллярные?

18. Назвать важнейшие группы основных белков.

19. Почему протамины и гистоны отличаются основным характером?

20. Почему протамины и гистоны коагулируют при сильном нагревании только в сильно щелочной среде?

ЗАНЯТИЕ 3 «Химия сложных белков. Определение компонентов фосфо- и нуклеопротеидов»

Цель занятия : ознакомиться с классификацией и структурой сложных белков, в особенности нуклеопротеидов, которым принадлежит ведущая роль в хранении и передаче генетической информации (ДНК и РНК), а также с важнейшим хромопротеидов (гемоглобином).

Студент должен знать :

1. Классы сложных белков, принцип их деления на классы, принцип номенклатуры

2. Химическую природу простетических групп сложных белков.

3. Компоненты простетической группы нуклеопротеидов и хромо­про­теи­дов (в частности, гемоглобина).

4. Пространственную организацию нуклеиновых кислот.

5. Различия в составе и структуре РНК и ДНК

6.Функции ДНК и РНК, виды РНК, их локализацию.

7. Простетическую группу гемоглобина, её компоненты, роль железа в составе гема.

8. Факторы, воздействие которых может вызывать изменения структуры ДНК с информационными последствиями.

Студент должен уметь :

1. Построить (схематически) комплементарную цепь к участку заданного фрагмента одной из цепей ДНК.

2. Определить по результатам качественного анализа гидролизата нук­леи­новых кислот, подвергалась гидролизу ДНК или РНК

3.Различать виды гемоглобина и использовать принятые для них обозначения (оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин, карбоксиге­мо­глобин и т.д.

4. Найти ошибки в представляемых для оценки отрезках якобы компле­мен­­тарных цепей ДНК

Студент должен получить представление : о преимущественной ло­кА­лизации в организме человека сложных белков, их биологическом зна­чении, об угрозах, которыми являются для существования видов мута­генные воздействия.

Аудиторная работа

Лабораторная работа (Определение компонентов фосфо-

И нуклеопротеидов)

1. Выделение казеина из молока. Казеин (один из фосфопротеидов) содержится в молоке в виде растворимой кальциевой соли, которая при подкислении распадается, и казеин выпадает в осадок. Избыток кислоты мешает осаждению, так как при значениях рН ниже 4,7 (изоэлектрическая точка казеина) молекулы белка перезаряжаются, и казеин вновь переходит в раствор.

Ход работы. К 2 мл молока добавить равный объем дистиллированной воды и 2 капли 10%-ной уксусной кислоты. Казеин, выпадающий в виде хлопьев, собрать на фильтре и промыть водой.

Гидролиз нуклеопротеидов

Ход работы. В круглодонную колбу поместить 1 г дрожжей, добавить 20 мл 10%-ного раствора серной кислоты и столько же дистиллированной воды. Колбу закрыть пробкой с обратным холодильником и кипятить под тягой 1,5 ч при слабом нагревании. Жидкость охладить, довести дистиллированной водой до исходного объема, фильтровать. Фильтрат использовать для следующих качественных реакций:

а) биуретовая реакция (для обнаружения полипептидов). К 5 каплям полученного гидролизата прибавить 10 капель 10%-ного раствора едкого натра и 1 каплю 1%-ного раствора сернокислой меди. Жидкость окра­шивается в розовый цвет;

б) серебряная проба (для обнаружения пуриновых оснований). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель 2%-го аммиачного раствора азот­нокислого серебра. Через 3-5 мин выпадает небольшой бурый осадок серебряных соединений пуриновых оснований;

в) качественная реакция Молиша (для обнаружения пентозной группировки). К 10 каплям гидролизата прилить 2 - 3 капли 1%-ного раст­вора тимола в этаноле, перемешать и по стенке опустить равный объем концентрированной серной кислоты - отчетливое красное кольцо;

г) молибденовая проба (для обнаружения фосфорной кислоты). К 5 каплям гидролизата прилить 5 капель молибденового реактива и кипятить несколько минут. Появляется лимонно-желтое окрашивание, а при охлаж­дении - желтый кристаллический осадок комплексного соединения фосфорномолибденовокислого аммония.

Дать обоснованные ответы предложенные ниже задания:

1. Какие структурные компоненты входят в состав ДНК? В какой пос­ледо­вательности связаны они между собой?

2. Построить комплементарную цепь к участку. представленного ниже фрагмента ДНК (- А - Г - Г - Ц - Т- Г-Т) так, чтобы образовавшаяся цепь представляла собой фрагмент РНК:

3. Построить комплементарную цепь к участку одной из цепей ДНК, представленному ниже:

-А - Г - Г - Ц - Т -

: - : - : - : - :

-? - ? - ? - ? - ? -

4.Найдите ошибки в представленном ниже фрагменте ДНК:

-Т - У - А - У - Ц - Т - Т - Г-

: -: - : - : : : : :

А - А - Т - А - Г - А - А - У-

5. Олигонуклеотид гидролизовали двумя способами. В первом случае в гидролизате определили мононуклеотиды А, Г, Ц и Т (последний находится в гидролизате в количестве, превышающем остальные в 2 раза), а также динуклеотиды Г - А, А - Т и Т - Т . Во втором случае, наряду со свободными нуклеотидами нашли динуклеотид Г - Ц .

Определите последовательность нуклеотидов в исходном продукте?

6. Исследуемый раствор обнаруживает положительную биуретовую реакцию, образует осадок при кипячении и добавлении концентри­рованных минеральных кислот, а также сульфосалициловой кислоты.

Составить план исследования, цель которого - выяснить, находятся в растворе простой или сложный белок. Если обнаружится сложный белок, как установить (или исключить), что он является гемоглобином.

7. Объяснить, на чем основано деление сложных белков на классы.

8. Дать краткую характеристику всех классов сложных белков.

9. Запомнить структурные формулы простетических групп нуклеиновых кислот.

10. Охарактеризовать азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот и перечислить различия между ДНК и РНК (по локализации, структуре, функциям).

11. Назвать минимальный информационный элемент в структуре ДНК и РНК.

12. Усвоить, как реализуется роль ДНК и РНК как источников информации.

13. Назвать две подгруппы хромопротеидов и различия между ними.

14. Закрепить представление о структуре гемоглобина (изучить компоненты белковой части и компоненты гема, а также их роль в основной функции гемоглобина).

ЗАНЯТИЕ 4 (итоговое)

При подготовке к итоговому занятию проконтролировать усвоены ли Вами раздел «Строение и функции белков» с помощью следующих вопросов (при подготовке использовать материалы лекций и учебники):

1. Сформулировать понятие «Жизнь», включая в определение все элементы, являющиеся предметом биохимии.

2. Определить предмет биохимии и перечислить вопросы, которыми занимается эта наука.

3. Назвать важнейшие надмолекулярные образования живого и группы молекул, их составляющие

4. Дать определения класса «Белки»

5. ­Дать определение класса «Аминокислоты».

6. Написать структурные формулы всех трипептидов, которые можно построить из гистидина, аланина и валина.

7. Какие из приведенных ниже пептидов являются кислыми, основными или нейтральными и указать общий электрический заряд каждого из них.pro-ser-ser; ala-pro-leu-thr; met-gly-ala; glu-his-ser; cys-lys-arg, glu-arg-lys; his-glu.

8. Перечислить известные вам подходы к классификации белков

9. Назвать группы белков, различающиеся по составу.

10. Назвать группы белков, различающиеся по трехмерной структуре.

11. Назвать группы сложных белков.

12. Продолжить фразу «Потеря нативной конформации под воздействием химических, физических и других факторов без нарушения аминокислотной последовательности - это.........»

13. Перечислить типы химических связей, разрушающихся при денатурации.

14. Перечислить в логической последовательности действия, необходимые для выделения белков из тканей.

15. Изобразить структурные формулы азотистых оснований, входящих в состав мононуклеотидов.

16. Изобразить структурные формулы АМФ, ГМФ, ЦМФ, ТМФ и УМФ.

17. Изобразить способ связи между мононуклеотидами в полинуклеотиде.

18. Назвать различия между ДНК и РНК по составу, структуре, локализации и функции.

19. К какому типу белков относится гемоглобин?

20. Назвать структурные особенности глобина.

21. Изобразить структурную формулу гема, назвать связи между гемом и глобином.

22. Чем обусловлено многообразие функций белков?

23. Перечислить биологические функции белков.

Тема: «Природа и свойства ферментов» (занятия 5-9)

Цель: изучить химическую природу, функции и свойства биологических катализаторов – ферментов.

Значение темы. Обмен веществ – обязательная и важнейшая особенность живых организмов – слагается из множества разнообразных химических реакций, в которые вовлекаются соединения, поступающие в организм извне и соединения, имеющие эндогенное происхождение. В процессе изучения данного раздела дисциплины усваивается то, что все химические реакции в живом протекают при участии катализаторов, что катализаторы в живом (ферменты или энзимы) являются веществами белковой природы, что свойства ферментов, их поведение зависит от характеристик среды.

При изучении этого раздела приобретаются также сведения о том, как в целостном организме регулируется активность ферментов, и создаются общие представления о связи ряда патологических процессов с изменением активности или количества ферментов, сведения о принципах количественной характеристики ферментов, об их использовании в диагностических и терапевтических целях.